Темы: БЕЛКИ: СТРУКТУРА И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ФЕРМЕНТЫ
ВИТАМИНЫ
ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ И ЭНЕРГИИ. БИОЭНЕРГЕТИКА
ФУНКЦИИ И ОБМЕН УГЛЕВОДОВ
ФУНКЦИИ И ОБМЕН ЛИПИДОВ. БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
Долган
02.12.19 08:41
304
6111
21
0
-
-
-%
-
-
1) 001.Первичную структуру белков формируют связи
1. пептидные
2. водородные
3. гидрофобные
4. дисульфидные
5. ионные
2) 002.Обратимое осаждение белков вызывают агенты
1. соли щелочных и щелочноземельных металлов
2. алкалоиды
3. концентрированная азотная кислота
4. соли тяжелых металлов
5. трихлоруксусная кислота
3) 003.Вторичную структуру белка формируют связи
1. межпептидные водородные связи
2. водородные связи между радикалами асн и сер
3. гидрофобные связи между радикалами фен-фен
4. дисульфидные связи
5. ионные связи
4) 004.Из физико-химических свойств для белков не характерны
1. неспособность к диализу
2. высокая молекулярная масса
3. высокое онкотическое давление
4. высокое осмотическое давление
5. вязкость растворов
5) 005.Ионные связи формируются между радикалами аминокислот
1. АСП и АРГ
2. АСН и ЛИЗ
3. ВАЛ и ФЕН
4. ГЛУ и ФЕН
5. ФЕН и ФЕН
6) 006.Транспортную функцию выполняет белок
1. трансферрин
2. иммуноглобулин
3. инсулин
4. протромбин
5. фибриноген
7) 007.Дисульфидные связи формируюся между радикалами аминокислот
1. ЦИС и ЦИС
2. МЕТ и МЕТ
3. СЕР и СЕР
4. ЦИС и МЕТ
5. ЦИС и СЕР
8) 008.Заменимой является аминокисота
1. АЛА
2. ЛЕЙ
3. ЛИЗ
4. ТРИ
5. ФЕН
9) 009.Причиной серповидно-клеточной анемии является
1. замена в бета-цепи гемоглобина глу на вал
2. замена в альфа-цепи гемоглобина глу на вал
3. замена в альфа-цепи гемоглобина вал на мет
4. изменение валентности железа в геме гемоглобина
5. отщепление олигопептида от бета-цепи гемоглобина
10) 010.Обратимой реакцией осаждения белков является
1. осаждение хлористым натрием
2. осаждение ацетатом свинца
3. осаждение нитратом серебра
4. осаждение сернокислой медью
5. осаждение сульфосалициловой кислотой
11) 011.Между радикалами аминокислот глу и тир может образоваться тип связи
1. водородная
2. гидрофобная
3. дисульфидная
4. ионная
5. пептидная
12) 012.Цитохромы относят к группе сложных белков
1. хромопротеиды
2. липопротеиды
3. металлопротеиды
4. нуклеопротеиды
5. фосфопротеиды
13) 013.Между радикалами аминокислот лейцина и валина может образоваться тип связи
1. гидрофобная
2. водородная
3. дисульфидная
4. ионная
5. сложноэфирная
14) 014.Незаменимые аминокислоты
1. не синтезируются в организме
2. определяют биологические свойства белков
3. определяют видовые различия белков
4. определяют заряд белковой молекулы
5. способствуют созданию гидратной оболочки
15) 015.Различие между пептидами и белками состоит в
1. молекулярной массе
2. количестве незаменимых аминокислот
3. наличии пептидной связи
4. наличии третичной структуры
5. способности давать биуретовую реакцию
16) 016.Сложные белки классифицируют по принципу
1. по природе простетической группы
2. по выполняемым функциям
3. по количеству протометов
4. по наличию четвертичной струткуры
5. по природе присоединяемых лигандов
17) 017.В процессе оксигенации гемоглобина происходит
1. кооперативное изменение конформации протомеров
2. диссоциация гемопорфирина
3. изменение валентности железа
4. ковалентное связывание кислорода
5. одновременное изменение конформации всех протомеров
18) 018.Первичные протеинопатии возникают при
1. мутациях
2. ацидозе
3. все перечисленное верно
4. все перечисленное неверно
5. недостаточности незаменимых аминокислот
19) 019.Четвертичная структура белка представляет
1. олигомер, состоящий из субъединиц
2. ассоциация белка с простетической группой
3. все перечисленное верно
4. последовательность аминокислот
5. способ укладки в пространстве полипептидной цепи
20) 020.Специфичность взаимодействия белка и лиганда чаще всего обеспечивается
1. комплементарностью структуры активного центра белка и лиганда
2. все перечисленное верно
3. все перечисленное неверно
4. изменением аминокислотного состава белка
5. наличию четвертичной структуры
21) 021.Мутации приводят к
1. все перечисленное верно
2. все перечисленное неверно
3. изменению аминокислотной последовательности в полипептидной цепи
4. нарушению функционирования белков
5. первичным протеинопатиям
22) 022.Многообразие биологических функций белков определяется
1. все перечисленное верно
2. возможностью взаимодействия с различными лигандами
3. разнообразием вариантов первичной структуры
4. регулируемостью функций
5. способностью включать в свою структуру разнообразные небелковые компоненты
23) 023.К вторичной структуре белка относят
1. β-структуру
2. все перечисленное верно
3. полипептидную цепь
4. протомеры
5. соединение аминокислот с простетическими группами
24) 024.Препятствуют денатурации белков в клетке
1. шапероны
2. все перечисленное верно
3. гистоны
4. интерфероны
5. микрофиламенты
25) 025.К четвертичной структуре белка относят
1. олигомерную белковую структуру, образованную за счет комплементарных связей
2. антипараллельные цепочки одного белка, связанные водородными и дисульфидными связями
3. расположение полинуклеотидной цепи в пространстве за счет водородных вязей
4. расположение полипептидной цепи в пространстве за счет ковалентных, ионных, водородных, гидрофобных связей
5. способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря водородным связям между пептидными группами
26) 026.Для ферментов не характерно
1. увеличивают энергию активации
2. в процессе реакции не расходуются
3. не изменяют направление реакции
4. неспецифичны
5. термолабильны
27) 027.Ферменты в отличие от других белков
1. являются катализаторами
2. все перечисленное верно
3. избирательно взаимодействуют с веществами
4. не входят в состав мембран
5. представлены изоформами
28) 028.Ферменты увеличивают скорость реакции, так как
1. уменьшают энергию активации
2. избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции
3. изменяют свободную энергию реакции
4. изменяют состояние равновесия реакции
5. уменьшают скорость обратной реакции
29) 029.В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса
1. все перечисленное верно
2. изменяется конформация субстрата
3. образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом
4. сближаются функциональные группы, участвующие в катализе
5. усиливается комплементарность между ферментом и субстратом
30) 030.Киназы катализируют реакцию
1. перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной
2. образование С – О-связей
3. перенос групп внутри молекулы
4. присоединение воды
5. разрыв С – С-связей
31) 031.Изомеразы катализируют реакцию
1. перенос групп внутри молекулы
2. образование С – О-связей
3. перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной
4. присоединение воды
5. разрыв С – С - связей
32) 032.Аденозин не входит в состав коферментов
1. биотин
2. КоА
3. НАДФ
4. ФАД
5. метилкобаламин
33) 033.Пантотеновая кислота входит в состав кофермента
1. КоА
2. НАД
3. ФАД
4. ФМН
5. биотин
34) 034.Никотиновая кислота входит в состав кофермента
1. НАДФ
2. КоА
3. ФАД
4. ФМН
5. биотин
35) 035.Рибофлавин входит в состав кофермента
1. ФАД
2. КоА
3. НАД
4. ТПФ
5. биотин
36) 036.Тиамин входит в состав кофермента
1. ТПФ
2. КоА
3. НАД
4. ФМН
5. биотин
37) 037.Ацильные остатки переносит кофермент
1. КоА
2. НАД
3. ТПФ
4. ФМН
5. биотин
38) 038.Коферментом карбоксилирования является
1. биотин
2. КоА
3. НАД
4. ТПФ
5. ФМН
39) 039.Коферментом дегидрирования гидроксильных, альдегидных и аминогрупп является
1. НАД
2. КоА
3. ТПФ
4. ФМН
5. биотин
40) 040.Коферментом дегидрирования -СН2-СН2- групп является
1. ФАД
2. КоА
3. НАД
4. ТПФ
5. биотин
41) 041.Производное витамина В1
1. тиаминдифосфат
2. биотин
3. никотинамид
4. пантотеновая кислота
5. пиридоксальфосфат
42) 042.Производное витамина В6
1. пиридоксальфосфат
2. биотин
3. никотинамид
4. пантотеновая кислота
5. тиаминдифосфат
43) 043.Производное витамина В2
1. флавинмононуклеотид
2. биотин
3. никотинамидадениндинуклеотид
4. пантотеновая кислота
5. тиаминдифосфат
44) 044.Производное витамина РР
1. никотинамидадениндинуклеотид
2. биотин
3. пантотеновая кислота
4. тиаминдифосфат
5. флавинмононуклеотид
45) 045.Производное витамина В3
1. никотинамидадениндинуклеотид
2. биотин
3. пантотеновая кислота
4. тиаминдифосфат
5. флавинмононуклеотид
46) 046.Кофермент переноса аминогрупп
1. пиридоксальфосфат
2. КоА
3. биотин
4. никотинамидадениндинуклеотид
5. тиаминдифосфат
47) 047.ФАД - кофермент
1. дегидрогеназ
2. аминотрансфераз
3. ацилтрансфераз
4. декарбоксилаз кетокислот
5. карбоксилаз
48) 048.Тиаминдифосфат - кофермент
1. декарбоксилаз кетокислот
2. аминотрансфераз
3. ацилтрансфераз
4. дегидрогеназ
5. карбоксилаз
49) 049.Пиридоксальфосфат - кофермент
1. аминотрансфераз
2. ацилтрансфераз
3. дегидрогеназ
4. декарбоксилаз кетокислот
5. карбоксилаз
50) 050.Кофермент А - кофермент
1. ацилтрансфераз
2. аминотрансфераз
3. дегидрогеназ
4. декарбоксилаз кетокислот
5. карбоксилаз
Используя этот сайт, вы выражаете свое согласие с использованием нами куки-файлов