StudHelperweb - Изучение
Тест: Биологическая химия
Темы: БЕЛКИ: СТРУКТУРА И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ФЕРМЕНТЫ
ВИТАМИНЫ
ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ И ЭНЕРГИИ. БИОЭНЕРГЕТИКА
ФУНКЦИИ И ОБМЕН УГЛЕВОДОВ
ФУНКЦИИ И ОБМЕН ЛИПИДОВ. БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
304
Долган
02.12.2019 08:41
-%
1156
13
0
70%
Сложность теста
1) 001.Первичную структуру белков формируют связи
1. пептидные
2. ионные
3. гидрофобные
4. водородные
5. дисульфидные
2) 002.Обратимое осаждение белков вызывают агенты
1. концентрированная азотная кислота
2. соли тяжелых металлов
3. соли щелочных и щелочноземельных металлов
4. алкалоиды
5. трихлоруксусная кислота
3) 003.Вторичную структуру белка формируют связи
1. межпептидные водородные связи
2. водородные связи между радикалами асн и сер
3. дисульфидные связи
4. гидрофобные связи между радикалами фен-фен
5. ионные связи
4) 004.Из физико-химических свойств для белков не характерны
1. вязкость растворов
2. высокая молекулярная масса
3. неспособность к диализу
4. высокое онкотическое давление
5. высокое осмотическое давление
5) 005.Ионные связи формируются между радикалами аминокислот
1. АСН и ЛИЗ
2. АСП и АРГ
3. ГЛУ и ФЕН
4. ВАЛ и ФЕН
5. ФЕН и ФЕН
6) 006.Транспортную функцию выполняет белок
1. трансферрин
2. иммуноглобулин
3. протромбин
4. фибриноген
5. инсулин
7) 007.Дисульфидные связи формируюся между радикалами аминокислот
1. СЕР и СЕР
2. ЦИС и СЕР
3. ЦИС и ЦИС
4. ЦИС и МЕТ
5. МЕТ и МЕТ
8) 008.Заменимой является аминокисота
1. АЛА
2. ЛЕЙ
3. ЛИЗ
4. ФЕН
5. ТРИ
9) 009.Причиной серповидно-клеточной анемии является
1. замена в альфа-цепи гемоглобина вал на мет
2. замена в альфа-цепи гемоглобина глу на вал
3. замена в бета-цепи гемоглобина глу на вал
4. отщепление олигопептида от бета-цепи гемоглобина
5. изменение валентности железа в геме гемоглобина
10) 010.Обратимой реакцией осаждения белков является
1. осаждение ацетатом свинца
2. осаждение нитратом серебра
3. осаждение сульфосалициловой кислотой
4. осаждение сернокислой медью
5. осаждение хлористым натрием
11) 011.Между радикалами аминокислот глу и тир может образоваться тип связи
1. пептидная
2. ионная
3. водородная
4. гидрофобная
5. дисульфидная
12) 012.Цитохромы относят к группе сложных белков
1. нуклеопротеиды
2. хромопротеиды
3. фосфопротеиды
4. липопротеиды
5. металлопротеиды
13) 013.Между радикалами аминокислот лейцина и валина может образоваться тип связи
1. дисульфидная
2. ионная
3. гидрофобная
4. сложноэфирная
5. водородная
14) 014.Незаменимые аминокислоты
1. определяют видовые различия белков
2. не синтезируются в организме
3. способствуют созданию гидратной оболочки
4. определяют биологические свойства белков
5. определяют заряд белковой молекулы
15) 015.Различие между пептидами и белками состоит в
1. наличии пептидной связи
2. наличии третичной структуры
3. молекулярной массе
4. количестве незаменимых аминокислот
5. способности давать биуретовую реакцию
16) 016.Сложные белки классифицируют по принципу
1. по наличию четвертичной струткуры
2. по количеству протометов
3. по выполняемым функциям
4. по природе простетической группы
5. по природе присоединяемых лигандов
17) 017.В процессе оксигенации гемоглобина происходит
1. кооперативное изменение конформации протомеров
2. одновременное изменение конформации всех протомеров
3. диссоциация гемопорфирина
4. ковалентное связывание кислорода
5. изменение валентности железа
18) 018.Первичные протеинопатии возникают при
1. ацидозе
2. недостаточности незаменимых аминокислот
3. мутациях
4. все перечисленное верно
5. все перечисленное неверно
19) 019.Четвертичная структура белка представляет
1. последовательность аминокислот
2. способ укладки в пространстве полипептидной цепи
3. олигомер, состоящий из субъединиц
4. ассоциация белка с простетической группой
5. все перечисленное верно
20) 020.Специфичность взаимодействия белка и лиганда чаще всего обеспечивается
1. изменением аминокислотного состава белка
2. наличию четвертичной структуры
3. комплементарностью структуры активного центра белка и лиганда
4. все перечисленное верно
5. все перечисленное неверно
21) 021.Мутации приводят к
1. изменению аминокислотной последовательности в полипептидной цепи
2. нарушению функционирования белков
3. первичным протеинопатиям
4. все перечисленное верно
5. все перечисленное неверно
22) 022.Многообразие биологических функций белков определяется
1. разнообразием вариантов первичной структуры
2. способностью включать в свою структуру разнообразные небелковые компоненты
3. возможностью взаимодействия с различными лигандами
4. регулируемостью функций
5. все перечисленное верно
23) 023.К вторичной структуре белка относят
1. соединение аминокислот с простетическими группами
2. полипептидную цепь
3. β-структуру
4. протомеры
5. все перечисленное верно
24) 024.Препятствуют денатурации белков в клетке
1. гистоны
2. микрофиламенты
3. шапероны
4. интерфероны
5. все перечисленное верно
25) 025.К четвертичной структуре белка относят
1. расположение полинуклеотидной цепи в пространстве за счет водородных вязей
2. олигомерную белковую структуру, образованную за счет комплементарных связей
3. расположение полипептидной цепи в пространстве за счет ковалентных, ионных, водородных, гидрофобных связей
4. антипараллельные цепочки одного белка, связанные водородными и дисульфидными связями
5. способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря водородным связям между пептидными группами
26) 026.Для ферментов не характерно
1. увеличивают энергию активации
2. термолабильны
3. в процессе реакции не расходуются
4. не изменяют направление реакции
5. неспецифичны
27) 027.Ферменты в отличие от других белков
1. не входят в состав мембран
2. являются катализаторами
3. представлены изоформами
4. избирательно взаимодействуют с веществами
5. все перечисленное верно
28) 028.Ферменты увеличивают скорость реакции, так как
1. изменяют свободную энергию реакции
2. уменьшают скорость обратной реакции
3. изменяют состояние равновесия реакции
4. уменьшают энергию активации
5. избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции
29) 029.В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса
1. изменяется конформация субстрата
2. образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом
3. сближаются функциональные группы, участвующие в катализе
4. усиливается комплементарность между ферментом и субстратом
5. все перечисленное верно
30) 030.Киназы катализируют реакцию
1. перенос групп внутри молекулы
2. образование С – О-связей
3. разрыв С – С-связей
4. перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной
5. присоединение воды
31) 031.Изомеразы катализируют реакцию
1. перенос групп внутри молекулы
2. образование С – О-связей
3. разрыв С – С - связей
4. перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной
5. присоединение воды
32) 032.Аденозин не входит в состав коферментов
1. КоА
2. биотин
3. НАДФ
4. метилкобаламин
5. ФАД
33) 033.Пантотеновая кислота входит в состав кофермента
1. КоА
2. биотин
3. НАД
4. ФАД
5. ФМН
34) 034.Никотиновая кислота входит в состав кофермента
1. КоА
2. биотин
3. НАДФ
4. ФМН
5. ФАД
35) 035.Рибофлавин входит в состав кофермента
1. КоА
2. биотин
3. НАД
4. ФАД
5. ТПФ
36) 036.Тиамин входит в состав кофермента
1. КоА
2. биотин
3. ФМН
4. НАД
5. ТПФ
37) 037.Ацильные остатки переносит кофермент
1. КоА
2. биотин
3. ФМН
4. НАД
5. ТПФ
38) 038.Коферментом карбоксилирования является
1. КоА
2. биотин
3. ФМН
4. НАД
5. ТПФ
39) 039.Коферментом дегидрирования гидроксильных, альдегидных и аминогрупп является
1. КоА
2. биотин
3. ФМН
4. НАД
5. ТПФ
40) 040.Коферментом дегидрирования -СН2-СН2- групп является
1. КоА
2. биотин
3. ФАД
4. НАД
5. ТПФ
41) 041.Производное витамина В1
1. пантотеновая кислота
2. биотин
3. пиридоксальфосфат
4. никотинамид
5. тиаминдифосфат
42) 042.Производное витамина В6
1. пантотеновая кислота
2. биотин
3. пиридоксальфосфат
4. никотинамид
5. тиаминдифосфат
43) 043.Производное витамина В2
1. пантотеновая кислота
2. биотин
3. флавинмононуклеотид
4. никотинамидадениндинуклеотид
5. тиаминдифосфат
44) 044.Производное витамина РР
1. пантотеновая кислота
2. биотин
3. флавинмононуклеотид
4. никотинамидадениндинуклеотид
5. тиаминдифосфат
45) 045.Производное витамина В3
1. пантотеновая кислота
2. биотин
3. флавинмононуклеотид
4. никотинамидадениндинуклеотид
5. тиаминдифосфат
46) 046.Кофермент переноса аминогрупп
1. КоА
2. биотин
3. пиридоксальфосфат
4. никотинамидадениндинуклеотид
5. тиаминдифосфат
47) 047.ФАД - кофермент
1. дегидрогеназ
2. аминотрансфераз
3. декарбоксилаз кетокислот
4. ацилтрансфераз
5. карбоксилаз
48) 048.Тиаминдифосфат - кофермент
1. дегидрогеназ
2. аминотрансфераз
3. декарбоксилаз кетокислот
4. ацилтрансфераз
5. карбоксилаз
49) 049.Пиридоксальфосфат - кофермент
1. дегидрогеназ
2. аминотрансфераз
3. декарбоксилаз кетокислот
4. ацилтрансфераз
5. карбоксилаз
50) 050.Кофермент А - кофермент
1. дегидрогеназ
2. аминотрансфераз
3. декарбоксилаз кетокислот
4. ацилтрансфераз
5. карбоксилаз
Используя этот сайт, вы выражаете свое согласие с использованием нами куки-файлов