StudHelperweb - Изучение
Тест: Биологическая химия
Темы: БЕЛКИ: СТРУКТУРА И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
ФЕРМЕНТЫ
ВИТАМИНЫ
ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ И ЭНЕРГИИ. БИОЭНЕРГЕТИКА
ФУНКЦИИ И ОБМЕН УГЛЕВОДОВ
ФУНКЦИИ И ОБМЕН ЛИПИДОВ. БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
304
Долган
02.12.2019 08:41
-%
1142
13
0
70%
Сложность теста
51) 051.Биотин - кофермент
1. дегидрогеназ
2. аминотрансфераз
3. декарбоксилаз кетокислот
4. ацилтрансфераз
5. карбоксилаз
52) 052.Термину «субстрат» не соответствует определение
1. связывается с регуляторным центром
2. связывание вызывает конформационные изменения фермента
3. имеет как низкую, так и высокую молекулярную массу
4. претерпевает структурные изменения в ходе катализа
5. специфически связывается с активным центром
53) 053.Для аллостерического эффектора не характерно
1. связывание вызывает конформационные изменения фермента
2. связывается с регуляторным центром
3. всегда низкомолекулярное соединение
4. претерпевает структурные изменения в ходе катализа
5. изменяет скорость ферментативной реакции
54) 054.Для аллостерических ферментов не характерно
1. это часто олигомерный белок
2. имеет каталитические и аллостерические центры, которые лакализованы на одном протомере
3. имеет каталитические и аллостерические центры, которые всегда локализованы в разных протомерах
4. присоединяет эффектор, и при этом изменяется конформация всех протомеров
5. аллостерическим эффектором может быть конечный продукт метаболического пути
55) 055.Наиболее общее утверждение, характеризующее активный центр ферментов
1. в активный центр входят радикалы аминокислот разных участков полипептидного остова
2. активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента
3. активный центр располагается в гидрофобном углублении поверхности фермента, изолируя связываемый субстрат от водной фазы среды
4. это участок фермента, непосредственно участвующий в катализе
5. связывание субстрата с активным центром происходит многоточечно, с участием нескольких функциональных групп
56) 056.Неактивная форма фермента пепсина – одна полипептидная цепь – имеет мол. массу 42000 Д. После добавления к раствору этого белка HCl мол. масса белка уменьшилась до 25000 Д, и фермент стал активным. Возможные причины активации фермента
1. изменение pH
2. отщепление субъединиц
3. фосфорилирование
4. изменение первичной структуры
5. метилирование
57) 057.Ферменты по химической природе являются
1. углеводами
2. белками
3. липидами
4. витаминами
5. минеральными веществами
58) 058.Простетической группой фермента является
1. альфа-спираль молекулы
2. белковая часть фермента
3. небелковая часть фермента
4. активный центр фермента
5. все перечисленное верно
59) 059.Необратимую потерю ферментативной активности вызывает
1. денатурация
2. конформационные изменения
3. охлаждение раствора фермента
4. увеличение концентрации субстрата
5. все перечисленные факторы
60) 060.Международная классификация разделяет ферменты на шесть классов в соответствии с их
1. структурой
2. субстратной специфичностью
3. активностью
4. типом катализируемой реакции
5. органной принадлежностью
61) 061.Наибольшая активность аланинаминотрансферазы характерна для
1. миокарда
2. печени
3. скелетных мышц
4. почек
5. поджелудочной железы
62) 062.Наибольшая активность креатинкиназы характерна для
1. эритроцитов
2. печени
3. мышц
4. поджелудочной железы
5. почек
63) 063.Абсолютно органоспецифическим ферментом печени является
1. щелочная фосфатаза
2. аланинаминотрансфераза
3. лактатдегидрогеназа
4. амилаза
5. уроканиназа
64) 064.Молекула лактатдегидрогеназы состоит из субъединиц типа
1. В и М
2. Н и М
3. В, М и Н
4. В и Н
5. только В
65) 065.В кардиомиоцитах в наибольшем количестве содержится изофермент
1. ЛДГ-1
2. ЛДГ-2
3. ЛДГ-3
4. ЛДГ-4
5. ЛДГ-5
66) 066.В гепатоцитах в преимущественном количестве содержится изофермент
1. ЛДГ-1
2. ЛДГ-2
3. ЛДГ-3
4. ЛДГ-4
5. ЛДГ-5
67) 067.«Катал» - это единица измерения
1. константы Михаэлиса-Ментен
2. концентрации фермента
3. концентрации ингибитора
4. активности фермента
5. коэффициента молярной экстинкции
68) 068.Скорость ферментативной реакции зависит от
1. температуры
2. рН
3. концентрации субстрата
4. присутствия кофакторов
5. всего перечисленного
69) 069.Константа Михаэлиса-Ментен – это
1. Концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимальной
2. оптимальная концентрация субстрата для ферментативной реакции
3. коэффициент молярной экстинции
4. коэффициент, отражающий зависимость скорости реакции от температуры
5. константа равновесия ферментативной реакции
70) 070.Величина константы Михаэлиса-Ментен отражает
1. сродство фермента к субстратам
2. зависимость скорости реакции от концентрации фермента
3. зависимость скорости реакции от температуры
4. эффекты коферментов и кофакторов на ферменты
5. все перечисленное верно
71) 071.Механизмом активации ферментов не может быть
1. ограниченный протеолиз
2. присоединение кофактора или кофермента
3. денатурация
4. структурная модификация
5. образование комплекса с субстратом
72) 072.Изоферменты не могут различаться
1. электрофоретической подвижностью
2. чувствительность к активаторам и ингибиторам
3. химическими свойствами
4. физическими свойствами
5. видом каталитической активности
73) 073.Содержание изоферментов ЛДГ-1 И ЛДГ-2 наиболее высокое в
1. сердце
2. скелетных мышцах
3. печени
4. клетках новообразований
5. почках
74) 074.Изоферменты ЛДГ-4 И ЛДГ-5 преимущественно содержатся в
1. скелетных мышцах
2. почках
3. лейкоцитах
4. сердце
5. всех перечисленных органах и тканях
75) 075.Апофермент представляет
1. альфа-спираль молекулы
2. белковую часть фермента
3. кофермент или кофактор
4. активный центр фермента
5. все перечисленное верно
76) 076.Для определения активности ферментов используют
1. изменение концентрации субстрата
2. изменение концентрации продукта реакции
3. изменение состояние кофермента
4. скорость протекания сопряженных реакций
5. все перечисленные способы
77) 077.Предшественником витамина Д является
1. каротин
2. холестерин
3. тиамин
4. менахинон
5. пиридоксол
78) 078.Водорастворимым витамином является
1. ретиноевая кислота
2. кальцитриол
3. нафтохинон
4. токоферол
5. аскорбиновая кислота
79) 079.Нуклеотидом является кофермент
1. кобамид
2. тиаминпирофосфат
3. пиридоксальфосфат
4. гем
5. тетрагидрофолат
80) 080.Кофермент НАД присоединяет
1. СО2
2. одноуглеродные фрагменты
3. активный альдегид
4. метил
5. 2 электрона и протон
81) 081.Препятствует всасыванию биотина в желудочно-кишечном тракте белок
1. миоглобин
2. гемоглобин
3. авидин
4. пепсин
5. альбумин
82) 082.Антиксерофтальмическим является витамин
1. D
2. К
3. Е
4. U
5. А
83) 083.Подвергаются гидроксилированию с участием аскорбиновой кислоты аминокислоты
1. пролин и фенилаланин
2. лизин и валин
3. лизин и пролин
4. лизин и аргинин
5. пролин и гистидин
84) 084.Жирорастворимым является витамин
1. пантотеновая кислота
2. В2
3. С
4. D
5. U
85) 085.Эффект 1,25-дигидрохолекальциферола
1. увеличивает всасывание кальция в кишечнике
2. увеличивает реабсорбцию кальция в почечных канальцах
3. увеличивает всасывание кальция в кишечнике и его реабсорбцию в почечных канальцах
4. понижает всасывание кальция в кишечнике и его реабсорбцию почечных канальцах
5. понижает всасывание кальция в кишечнике
86) 086.Нуклеотид входит в структуру кофермента
1. пиридоксальфосфата
2. Коэнзима Q
3. Кофермента А
4. гема
5. тиаминдифосфата
87) 087.Недостаток витамина А проявляется
1. куриной слепотой
2. кровоточивостью
3. анемией
4. рахитом
5. расстройствами нервной системы
88) 088.Антирахитическим является витамин
1. А
2. К
3. С
4. D
5. U
89) 089.Функция витамина Е
1. является природным антиоксидантом
2. участвует в процессе свертывания крови
3. является предшественником НАД
4. является предшественником 1,25-дигидрохолекальциферола
5. участвует в процессе световосприятия
90) 090.Функция витамина К
1. световосприятие и барьерная функция слизистых оболочек
2. защита от свободнорадикальных процессов
3. регуляция обмена кальция и фосфора в организме
4. участвует в реакциях гидроксилирования
5. участвует в процессе свертывания крови
91) 091.Кофермент ФАД присоединяет протоны в количестве
1. 2
2. 5
3. 3
4. 1
5. 4
92) 092.Антипеллагрическим является витамин
1. В6
2. пантотеновая кислота
3. В12
4. В2
5. РР
93) 093.Функция витамина D
1. световосприятие и барьерная функция слизистых оболочек
2. участвует в процессе свертывания крови
3. защита от свободнорадикальных процессов
4. участвует в реакции гидроксилирования
5. регуляция обмена кальция и фосфора в организме
94) 094.Антискорбутным является витамин
1. биотин
2. пантотеновая кислота
3. С
4. А
5. фолиевая кислота
95) 095.Витамином Е является
1. филлохинон
2. убихинон
3. токоферол
4. викасол
5. пантотеновая кислота
96) 096.Кобаламин переносит функциональную группу
1. активный альдегид
2. одноуглеродный фрагмент
3. СО2
4. протоны и электроны
5. ацил и протон
97) 097.Фолиевая кислота необходима для образования кофермента
1. ФАД
2. ТГФК
3. НАДФ
4. ФМН
5. АТФ
98) 098.Гипервитаминоз витамина К проявляется
1. шершавой кожей
2. кровоточивостью
3. повышенным свертыванием крови
4. расстройствами нервной системы
5. рахитом
99) 099.Возможные причины повышения потребности организма в витаминах
1. лактация
2. усиленный рост организма
3. беременность
4. состояние выздоровления
5. все перечисленные
100) 100.Как взаимосвязаны понятия витамин и кофермент
1. некоторые витамины являются предшественниками коферментов
2. большинство витаминов является предшественниками коферментов
3. большинство витаминов являются коферментами
4. витамины и коферменты не синтезируются в организме человека
5. эти понятия не связаны друг с другом
Используя этот сайт, вы выражаете свое согласие с использованием нами куки-файлов